Tài liệu Chương 7: Protein và sự trao đổi Protein trong cơ thể thực vật pptx

Chương 7

Protein và sự trao đổi Protein trong cơ

thể thực vật

7.1 Đại cương về protein

Protein được tạo nên từ các gốc aminoacid. Các gốc này nối với

nhau bằng liên kết peptide. Liên kết peptide là liên kết giữa nhóm

carboxyl của 1 aminoacid và nhóm amin của một aminoacid tiếp theo, và

thực ra ở đây 1 H của nhóm NH2 được thay thế bởi acyl của aminoacid.

Trong 1 dipeptide có hai, trong 1 tripeptide có ba và trong 1 oligopeptide

có từ 3 cho đến 10 gốc aminoacid liên kết với nhau bằng liên kết peptide.

Polypeptide chứa nhiều gốc aminoacid.

Những hợp chất gồm nhiều gốc aminoacid nối với nhau bằng liên

kết peptide được gọi là polypeptide. Mỗi aminoacid chứa 3 nhóm nguyên

tử (NH, CH và CO) cấu tạo nên theo sơ đồ nghiêm ngặt sau:

Ba nhóm nguyên tử này là luôn lặp lại trong chuỗi polypeptide, phần

còn lại của các gốc aminoacid (R) là chuỗi bên.

166

Trong các protein tự nhiên có mặt 20 loại aminoacid khác nhau. Nếu

một chuỗi ngắn có 4 gốc aminacid (tetrapeptide) thì từ đó đã có 204

= 160

000 khả năng, nghĩa là có 160 000 tetrapeptide khác nhau. Nếu độ dài 1

chuỗi gồm 300 gốc aminoacid, một độ dài mà thường gặp đối với nhiều

polypeptide, thì người ta có một số lượng không tưởng tượng được là

10300 khả năng. Nhưng trong tự nhiên chỉ tồn tại một số lượng nhỏ các khả

năng trên.

Như trên đã nêu, tất cả polypeptide có cùng một trình tự CO-CH￾NH. Đặc tính của từng polypeptide và của protein được xác định do đặc

tính hoá học của các gốc aminoacid, nó có thể tích điện âm, dương, ưa

nước hay kỵ nước. Trong tự nhiên, tuỳ thuộc vào trình tự và thành phần,

đã tạo nên rất nhiều ái lực hoá học khác nhau, chúng có ý nghĩa lớn trong

các phản ứng hoá học và đối với sự nhận biết trình tự aminoacid. Trong đó

có những vùng gốc aminoacid chủ yếu là acid hoặc base, những vùng khác

là những gốc aminoacid ưa nước hay kỵ nước. Những protein của màng

thường có những gốc kỵ nước, những gốc hướng ra ngoài hoặc nhô vào tế

bào chất là ưa nước. Sơ đồ ở hình 7.1 là một ví dụ.

167

7.2 Chức năng của protein

Chức năng của protein được chia ra các nhóm như sau:

1. Chức năng enzyme

2. Chức năng cấu trúc

3. Chức năng dự trữ

4. Chức năng vận chuyển

5. Hormone

6. Chức năng bảo vệ

7. Chức năng co rút

8. Chất độc

Về chức năng enzyme của protein đã được đề cập nhiều lần, đặc biệt

trong “cấu tạo và cơ chế tác động của enzyme”. Protein là chất xây dựng

đóng một vai trò đặc biệt quan trọng trong cơ thể động vật. Chất khung

được tạo nên từ protein. Thuộc loại này gồm có da, tóc, sừng, lông và

collagen là thành phần cơ bản của gân và có khoảng 18% tham gia vào cấu

tạo của xương.

Một chức năng phổ biến khác của protein là cấu tạo nên màng sinh

học.

Màng sinh học có chức năng là giới hạn những vùng trao đổi chất và

tham gia vào việc vận chuyển các chất. Màng sinh học cũng có khả năng

chuyển đi những tín hiệu. Protein màng cũng có thể là các enzyme. Chức

năng này được thể hiện ở màng trong của ty thể và lạp thể. Màng sinh học

bao gồm lớp kép lipid với những protein phân bố ở trong đó. Những thành

phần lipid quan trọng nhất là phosphoglyceric, glycoglyceric, sterol và

sphingolipid. Lớp kép lipid của màng sinh học là những phân tử lipid có

những đuôi kỵ nước quay lại với nhau, trong khi đó những gốc đường và

phosphate hướng ra phía ngoài (hình 7.2).

Ở đây thành phần glycerine là trục vuông góc với mặt phẳng của

màng. Lớp kép lipid không đối xứng, nghĩa là ở hai phía của màng có

những phân tử lipid khác nhau. Những phân tử protein nằm trong lớp kép

lipid làm bền vững màng và nhô ra ở hai phía màng (hình 7.2). Thành

phần protein nằm ở trong lớp kép lipid, có đặc tính chủ yếu là kỵ nước,

thành phần protein mà nhô ra phía ngoài, có đặc tính chủ yếu là ưa nước.

Sợi protein nhô ra ở phía tế bào chất thường kết hợp với một protein ngoại

168

vi, những phân tử protein hướng về phía màng tế bào thì thường kết hợp

với một chuỗi carbohydrate (hình 7.2).

Ở trong lớp kép lipid thì phân tử protein có những liên kết kỵ nước

và liên kết ion. Những liên kết ion như liên kết giữa nhóm NH3

+

của

protein và của gốc phosphate của phospholipid. Những liên kết này nhạy

cảm với độ pH. Vì vậy màng sinh học bị ảnh hưởng, thậm chí bị phá huỷ

bởi giá trị pH thái quá. Mức độ quánh đặc nhiều hay ít của màng sinh học

bị ảnh hưởng lớn bởi nhiệt độ. Ở nhiệt độ thấp màng sinh học có cấu trúc

giống như tinh thể. Khi nhiệt độ tăng lên đến nhiệt độ chuyển pha cấu trúc

rắn sẽ chuyển sang cấu trúc tinh thể lỏng. Nhiệt độ chuyển pha tăng theo

độ dài và độ no của acid béo. Ca2+

làm ổn định màng, nó liên kết với

những nhóm ở phần đầu chủ yếu tích điện âm, ví dụ gốc phosphate của

phospholipid. Ca2+ có khả năng tạo liên kết với hai nhóm tích điện âm. Vì

vậy Ca2+

sẽ làm giảm tính thấm của màng, trong khi những ion hoá trị

một, đặc biệt là H+

làm tăng tính thấm. Tính thấm cũng bị ảnh hưởng bởi

đặc tính của lipid. Thành phần steroid và những gốc acid béo no và có

mạch carbon dài làm cho màng sít lại, những gốc acid béo chưa no làm

cho màng lỏng lẻo ra, do vậy làm tăng tính thấm của màng.

Khi người ta nói đến tính thấm của màng chủ yếu là nói đến tính

thấm của những chất ưa nước. Những chất này thấm qua màng rất ít, trong

khi đó những phân tử kỵ nước có thể thấm qua hoặc khuếch tán qua màng.

Hầu hết những chất trao đổi có đặc tính ưa nước, đối với chúng màng sinh

169

học là cái chắn đáng kể và ở đây chúng cần một cơ chế đặc biệt hơn để

vận chuyển qua màng.

Protein dự trữ được tích luỹ trong mô dự trữ và khi cần sử dụng thì

được huy động. Protein dự trữ điển hình ở động vật là protein trứng và

sữa. Đó là protein cần thiết đối với động vật còn non, tương tự protein của

hạt và quả, là nguồn dinh dưỡng đối với cây con.

Chất lượng protein được đánh giá theo thành phần các aminoacid

không thay thế. Đó là những aminoacid mà cơ thể người và động vật

không có khả năng tổng hợp được. Hàm lượng các aminoacid không thay

thế của các loại protein khác nhau được trình bày ở bảng 7.1 và 7.2

Bảng 7.1 Những aminoacid không thay thế đối với người

--------------------------------------------------------------------

Valine Lysine Phenylalanine

Leucine Methionine Tryptophan

Isoleucine Threonine

Bảng 7.2 Hàm lượng aminoacid không thay thế của các loại protein

khác nhau (%)

------------------------------------------------------------------------------------------

Protein trứng 51 Protein đậu tương 40

Protein sữa 50 Protein gạo 39

Protein mô cơ 47 Nấm 35

Collagen 17 Protein lúa mỳ 33

Protein lá cây 40 Protein hạt lạc 32

------------------------------------------------------------------------------------------

Những protein động vật, và cả protein của lá cây phần lớn là giàu

aminoacid không thay thế. Protein của hạt và ngũ cốc chứa ít aminoacid

170

không thay thế. Ở protein ngũ cốc là lysine, ở protein hạt và đậu các loại

là methionine có hàm lượng thấp và nó giới hạn giá trị sinh học của những

loại protein này.

Ở sự giải độc các kim loại nặng nhờ những polypeptide đơn giản

theo kiểu phytochelatin có ý nghĩa quan trọng. Ví dụ polypeptide đơn giản

có nguồn gốc từ glutation và có công thức chung như sau:

(γ-glutamyl-cysteinyl)n-glycine

Do có nhiều nhóm SH chúng có khả năng kết hợp chặt với các kim

loại nặng, làm cho những kim loại nặng này không thể gây rối loạn trao

đổi chất. Sự tổng hợp phytochelatin được kích thích bởi những kim loại

nặng như Cd, Cu, Ag, Bi và Au.

Protein bảo vệ có một vai trò lớn trong sinh học miễn dịch. Động vật

có xương sống có một cơ chế phức tạp, phát triển cao, với cơ chế này

chúng ngăn ngừa những tác nhân vi sinh vật gây bệnh (virus, vi khuẩn,

nấm, chất độc vi khuẩn). Chức năng này có phần liên quan đến đặc tính

của chuỗi polypeptide. Hệ thống tự vệ toàn bộ, sinh học miễn dịch là một

lĩnh vực khoa học phát triển độc lập. Một protein lạ (virus, vi khuẩn, nấm)

xâm nhập vào máu hoặc vào mô thì cơ chế tự vệ được huy động rất nhanh.

Protein lạ được gọi là antigen. Nó có một vùng gồm một trật tự xác định

các nguyên tử, với vùng này nó kết hợp với tế bào lympho và kích thích tế

bào này sản sinh ra kháng thể. Những tế bào lympho tồn tại trong hệ thống

miễn dịch với số lượng 109

và có trên bề mặt của nó những vùng nhận, nơi

mà antigen được kết hợp vào. Những vùng nhận này rất khác nhau và

“phù hợp” mỗi vùng cho 1 antigen xác định. Những tác nhân khác nhau có

những tế bào lympho xác định khác nhau với những vùng nhận phù hợp.

Khi một antigen kết hợp với tế bào lympho thì nó bắt đầu sản sinh kháng

thể đặc hiệu đối với tác nhân gây bệnh. Những tế bào lympho khác không

được kích thích cho việc sản sinh ra kháng thể. Có sẵn một số lượng lớn

các tế bào lympho khác nhau, chúng có thể tổng hợp được rất nhanh

những kháng thể khác nhau khi kháng nguyên xuất hiện. Những loại

kháng thể khác nhau này là xác định, tồn tại với số lượng không đếm

được, có thể một vài triệu, ở đây mỗi một loại có một vị trí kết hợp duy

nhất đặc trưng. Khả năng lớn không thể tưởng tượng được của hệ thống

miễn dịch đã làm cho protein lạ, protein của tác nhân gây bệnh trở thành

vô hại. Những kháng thể này được gọi là globulin miễn dịch. Chúng

chiếm khoảng 20% protein tổng số trong máu.

Globulin miễn dịch Ig được chia làm 5 nhóm khác nhau. Tuy nhiên

thành viên cơ bản Ig các nhóm đều có dạng chữ Y. Cấu trúc này gồm 2 sợi

171

polypeptide ngắn, xác định, mỗi sợi có khoảng 220 gốc aminoacid (hình

7.4).

Hình 7.4: Sơ đồ biểu diễn kháng thể và kháng nguyên.

a) Kháng thể gồm 4 chuỗi polypeptide

b) Kháng thể kết hợp với kháng nguyên

c) Kết hợp giữa kháng nguyên và kháng thể

Cơ chế mà kháng thể nhận biết vị trí kháng nguyên của protein lạ là

đặc biệt thú vị. Sự kết hợp giữa kháng thể và kháng nguyên là thuận

nghịch và có thể so sánh với sự kết hợp giữa enzyme và cơ chất.

Liên kết này không phải đồng hoá trị mà là những liên kết hydro và

liên kết ion. Điều đó làm rõ rằng trình tự aminoacid của vị trí kết hợp xác

định tính đặc hiệu của liên kết. Từ đó rút ra rằng chuỗi polypeptide ngắn

hay dài của kháng thể là một đoạn siêu biến có từ 20-30 gốc aminoacid,

172